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第1節

膽堿酯酶

膽堿酯酶（cholinesterase, ChE）分為乙酰膽堿酯酶（acetylcholinesterase, AChE，又稱真性膽堿酯酶）和丁酰膽堿酯酶（butyrylcholinesterase, BChE，又稱假性膽堿酯酶）。AChE主要存在於膽堿能神經末梢突觸間隙，特別是運動神經終板突觸後膜的皺褶中聚集較多。AChE特異性較高，可在膽堿能神經末梢、效應器接頭或突觸間隙等部位終止ACh作用。AChE活性極高，一個酶分子可在1 min內水解6×105分子的ACh。BChE主要存在於血漿中，可水解其他膽堿酯類如琥珀膽堿，而對ACh的特異性較低，故對終止體內ACh的作用並不重要。因此，本文所提及的膽堿酯酶主要指AChE。

AChE蛋白分子表麵活性中心有兩個能與ACh結合的部位，即帶負電荷的陰離子部位和酯解部位。前者含有一個穀氨酸殘基，後者含有一個由絲氨酸的羥基構成的酸性作用點和一個組氨酸咪唑環構成的堿性作用點，它們通過氫鍵結合，增強了絲氨酸羥基的親核性，使之較易與ACh結合。

AChE通過下列3個步驟水解ACh。結合成複合物：ACh分子中帶正電荷的季銨陽離子頭，以靜電引力與AChE的陰離子部位相結合，同時ACh分子中的羰基碳與AChE酯解部位的絲氨酸的羥基以共價鍵結合，形成ACh與AChE的複合物；複合物裂解：ACh的酯鍵斷裂，乙酰基轉移到AChE的絲氨酸羥基上，使絲氨酸乙酰化，從而生成乙酰化AChE，並釋放出膽堿；水解：乙酰化AChE迅速水解，分離出乙酸，並使AChE遊離，酶的活性恢複（圖2-7-1）。

圖意示程過堿膽酰乙解水酶酯堿膽　1-7-2圖

酸氨組：siH；酸氨絲：reS；酸氨穀：ulG